CARRERA FARMACIABIOQUIMICA GENERAL CUESTIONARIO FINAL
7. Mecanismos de regulación de la cantidad de agua en el organismo
8. Mecanismos de regulación de la composición de agua en el organismo
9. Buffers o tampones presentes en el organismo
10. Mecanismo de acción de los buffers
11. Características de las proteínas
Las características comunes a todas las proteínas incluyen las restricciones impuestas a su conformación por los enlaces covalentes y no covalentes.
-Fibroína (seda).-Colágena.-Mioglobina.-Hemoglobina
12. Funciones de las proteínas
Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas.
13. Clasificación de las proteínas
-Solubilidad: Albúmina, globulinas, histonas.
-Forma:Globulares, fibrosas,
-Función:Enzimas, almacenamiento, reguladoras, protectoras, transporte, contráctiles, móviles.
-Estructura: primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
14. Aminoácidos, definición
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH)
Los aminoácidos son unidades ó monómeros a partir de los cuales se construyen las cadenas polipetídicas de proteínas.
Son 20 los aminoácidos, 9 esenciales y 11 no esenciales
15. Clasificación de los aminoácidos
Según su comportamiento polar(cuano manifiesten cargas) y apolar
Caracterica de la cadena R Y S
Cadena Solubilidad estructural
Los aminoacidos se pueden clasificar de varias maneras, estas son las más comunes
Según las propiedades de su cadena
Hidrofobos: Alanina ,Fenilalanina ,Isoleucina,Leucina,Metionina ,Prolina ,Tirosina, Triptófano,Valina
Hidrófilos:Ac. Aspártico ,Ac. Glutámico ,Arginina ,Asparagina ,Cisteina ,Glicina,Glutamina ,Histidina ,Lisina,Serina ,Treonina
Según su capasidad de ser generados endógenamente
-esenciales:Fenilalanina ,Isoleucina,Leucina,Metionina ,Triptófano ,Valina ,Histidina ,Lisina, Treonina
-no esenciales:Ac. AspÁrtico ,Ac. Glutámico ,Arginina ,Asparagina ,Cisteina ,Glicina,Glutamina ,Serina ,Tirosina,Alanina ,Prolina
segun la ubicación del grupo amino
Alfa aminoácidos(C2), beta-aminoácidos(C3), gama-aminoácidos(C4)
16. Péptidos, definción y ejemplos Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos ejemplos:
-Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. ...
-Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón (hormona antidiurética).
-Somatostatina: 14 aminoácidos. ...
-insulina: 51 aminoácidos. ...
-Glucagón: 29 aminoácidos
17. Funciones de los péptidos en el organismo Agentes vasoactivos,hormonas neuronatransmisores,antibioticos,antioxidantes
18. Características, propiedades y funciones de: hemoglobina, rnioglobina, anticuerpos, enzimas, colágeno.
Hemoglobina:caracteristicas La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64 000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, funcion que transporta el dioxígeno (comúnmente llamado oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los tejidos perifericos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados. La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee 1 grupo hemo en cada subunidad.
Mioglobina: caracteristicaLa mioglobina es una hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno.mayores concentraciones de mioglobina en el musculo esqueletico y cardiaco, se requieren grandes grnades cantidades de O2 para satisfacer la demanda energetica de las contracciones. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, función es la de almacenar y transportar oxígeno
La funcion principal de la Hemoglobina es transportar por la sangre el oxigeno capturado en los pulmones. Lamioglobina, que tiene una afinidad por el oxigeno superior a al hemoglobina “se lo quita cuando la sangre llega al musculo, actuando como aceptor y reserva de oxigeno del musculo”
Anticuerpospropiedades electroforeticas funciónde los anticuerpos consiste en unirse a los antígenos y presentarlos a células efectoras del sistema inmune. Esta función está relacionada con la estructura de los distintos tipos de inmunoglobulinas.
enzimas,
colagenos Características El colágeno es una molécula proteica que forma fibras, las fibras colágenas, que están presentes en cantidad variable en casi todos los tipos de tejido conjuntivo . Las fibras de colágeno son unas estructuras que proporcionan resistencia a la tensión y flexibilidad. Son acidófilas. Propiedades Es el “pegamento” que mantiene unidas la estructura del organismo: tejidos, huesos, piel.
Es una de las proteínas más abundantes en nuestro cuerpo y responsable de la elasticidad de nuestra piel.Tiene un papel importante en la hidratación de los tejidos.funciónes mantener unidas las diferentes estructuras del organismo. Es la molécula proteica más abundante en los vertebrados y se calcula que una de cada cuatro proteínas del cuerpo es colágeno (aproximadamente el 7 por ciento de la masa corporal de un ser humano).
19. Características estructurales de los carbohidratos
20. Clasificación de los carbohidratos Los carbohidratos se clasifican en monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos
azúcares simples: no pueden ser hidrolizados a moléculas más pequeñas. En su nomenclatura, el sufijo “osa” es para designar un azúcar reductor que contiene un grupo aldehído o un grupo alfa-hidroxicetona. Ejemplo: Ribosa, arabinosa, xilosa, lixosa, ribulosa, fructosa, glucosa, que se encuentran en las frutas, miel y verduras
Oligosacáridos (oligos = pocos; son menos dulces que los monosacáridos o los disacáridos): polímeros desde 2 hasta 10 unidades de monosacáridos
21. Monosacáridos de interés en bioquímicaMonosacáridos o azúcares simples: no pueden ser hidrolizados a moléculas más pequeñas. En su nomenclatura, el sufijo “osa” es para designar un azúcar reductor que contiene un grupo aldehído o un grupo alfa-hidroxicetona. Ejemplo: Ribosa, arabinosa, xilosa, lixosa, ribulosa, fructosa, glucosa, que se encuentran en las frutas, miel y verduras
22. Disacáridos importantes formados por la unión de dos monosacáridos iguales o distintos que producen dos moléculas de monosacáridos por hidrólisis Ejemplo: lactosa (glucosa y galactosa), sacarosa (combinación de glucosa y fructosa), sacarosa es mejor conocida como azúcar de mesa, la lactosa considerada el azúcar de la leche (glucosa y galactosa) y la maltosa conocida como azúcar de los cereales y la cerveza (glucosa y glucosa)
23. Polisacáridos importantes y sus funciones están formados por la unión de más de 10 monosacáridos simples
Complejos. Tienen función de reserva como almidón, glucógeno y dextranos y función estructural: celulosa y xilanos
Polisacáridos: Son cadenas de gran longitud de cientos de moléculas de glucosa. Existen dos tipos: los almidones y las fibras o celulosa. Los almidones son convertidos por acción de la digestión a moléculas simples de glucosa, absorbidos y vertidos inmediatamente al torrente sanguíneo. El cuerpo humano no puede digerir las fibras, por lo que la utilidad de estas consiste principalmente en proporcionar volumen al bolo intestinal contribuyendo así a la digestión y ahora se sabe que una leve proporción de fibra puede ser fermentada por las bacterias intestinales y producir ácidos grasos de cadena corta
24. Características de los Iipidos Los lípidos tienen como característica principal el ser hidrófobos (insolubles en agua) y solubles en disolventes orgánicos. Se los llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son solo un tipo de lípidos procedentes de animales. Cumplen diversas funciones en los organismos vivientes.
25. Composición química de los lípidos Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono, hidrógeno y oxígeno. Según el número de ácidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lípidos: los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso. los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos.
26. Clasificación de los lípidos
Los lípidos o grasas se clasifican, en principio, en dos categorías:
Saponificables. Se conocen así a los lípidos semejantes a las ceras y las grasas, que pueden hidrolizarse pues tienen enlaces de éster. Ejemplos de ello son los ácidos grasos, los acilglicéridos, los céridos y los fosfolípidos. A su vez, pueden clasificarse en:
No saponificables. Aquellas que, claro está, no pueden hidrolizarse al no presentar enlaces éster.
27. Funciones e importancia de los lípidos simples Los lípidos simples son aquellos en cuya composición participan oxígeno, carbono e hidrógeno. Su estructura está conformada por un alcohol y uno o varios ácidos grasos. Los lípidos se ingieren a través de alimentos como lácteos, aceites, pescados, frutos secos, entre otros. Una vez dentro del organismo, los lípidos cumplen funciones muy importantes, como la protección de las células por medio de la membrana biológica, que cubre a dichas células de una capa protectora, que las separa de su entornoLos lípidos simples son una gran reserva de energía en el organismo y se caracterizan por ser no solubles en agua.
28. Características e Importancia de los »idos complejos
29. Definición de enzimasProteína soluble producida por las células del organismo, que favorece y regula las reacciones químicas en los seres vivos
30. Cómo se dasltican y se denominan las enzimasLas enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan. Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente manera: Oxidorreductasas. ... Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
31. Qué es la catálisis enzimática
estudia los mecanismo de parálisis por los cuales las proteinas o ácidos nucleicos con actividad enzimatica pueden favorecer la reacción de ciertos sustratos y su conversión de productos
es un proceso que aumenta la velocidad a la que una reacción se aproxima al equilibrio
32. Cómo se determina la actividad enzimática
la actividad de una enzima puede determinarse midiendo, la cantidad de producto que se forma o la cantidad de sustrato que se consume, en un tiempo dado, en una mezcla que contenga todos los factores requeridos para la reacción.
33. Cuáles son los factores que alteran la actividad de las enzimas PH, coofactores y coenzima, temperatura, concentración del sustrato, inhibidores, mecanismo reguladores
34. Cómo se produce la inhibición enzimáticaLos inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos
35. Importancia del ATP
en los seres vivos υ Principal fuente de energía de los seres vivos υ Se alimenta de casi todas las actividades celulares Tales como: -Movimiento muscular -Síntesis de proteínas -División celular -Transmisión de señales nerviosas
36. Qué son las oxidaciones biológicas
Oxidación biológica. Químicamente la oxidación se defina como la pérdida
de electrones que provoca aumento en el número de oxidación de las especies químicas.
37. Características de la cadena respiratoria
Conjunto de proteínas transportadoras de electrones en la membrana interna mitocondrial, con grupos prostéticos capaces de aceptar y donar uno o dos electrones
-es un conjunto de proteínas transportadoras de electrones situados en la membrana interna de la mitocondria, capaces de generar un gradiente electroquímico de protones para la sisntesis de ATP
-Estan ordenados por orden creciente de potencial REDOX
38. En qué consiste la fosforilación oxidativa
.Es un proceso bioquímico que ocurre en las células. Es el proceso metabólico final (catabolismo) de la respiración celular, tras la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico. De una molécula de glucosa se obtienen 38 moléculas de ATP mediante la fosforilación oxidativa.
Dentro de las células, la fosforilación oxidativa se produce en las membranas biológicas.
39. Definición de vías metabólicas una ruta metabólica o vía metabólica es una sucesión de reacciones químicas donde un sustrato inicial se transforma y da lugar a productos finales, a través de una serie de metabolitos intermediarios
40. Regulación del metabolismo La regulación metabólica es el incremento o el decremento de una reacción enzimática o de toda una secuencia de reacciones enzimáticas de las rutas metabólicas
41. En que vías metabólicas puede intervenir la glucosa-Via o Rutas catabólicas. Son rutas oxidativas en las que se libera energía y poder reductor y a la vez se sintetiza ATP. Por ejemplo, la glucólisis y la beta-oxidación. En conjunto forman el catabolismo.La glucólisis, ejemplo de ruta metabólica en la que se transforma una molécula de glucosa en dos moléculas de piruvato, y se genera energía ATP y poder reductor (NADPH).
42. Describa la glucólisis y cuál es la finalidad de esta vía metabólica - Es una hexosa, es decir, contiene 6 átomos de carbono, y es una aldosa, esto es, el grupo carbonilo está en el extremo de la molécula. Es una forma de azúcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel.La glucólisis o glicólisis (del griego glycos, azúcar y lysis, ruptura) es la ruta metabólica encargada de oxidar la glucosa con la finalidad de obtener. Esta ruta se realiza tanto en ausencia como presencia de oxígeno, definido ... No obstante, glucólisis se usa con frecuencia como sinónimo de la vía de Embden-Meyerhof
43. Cuáles son las funciones del glucógeno en el metabolismo El glucógeno contenido en los músculos abastece de energía el proceso de contracción muscular. El glucógeno se almacena dentro de vacuolas en el citoplasma de las células que lo utilizan para la glucólisis. Estas vacuolas contienen las enzimas necesarias para la hidrólisis de glucógeno a glucosa
44. Dónde se lleva a cabo el metabolismo de las grasas- La mayor parte de las grasas alimentarias se suministran en forma de triacilglicéridos, que se deben hidrolizar para dar ácidos grasos y monoacilglicéridos antes de ser absorbidos. En niños y en adultos, la digestión de las grasas se produce de forma eficaz y casi completa en el intestino delgado
45. Cómo se realiza la biosíntesis de los ácidos grasos.-En la síntesis de los ácidos grasos interviene un intermediario que no participa en la degradación (beta-oxidación), el malonil-CoA. El malonil-CoA se forma a partir de acetil-CoA y de bicarbonato, reacción que consume ATP y que está catalizada por la acetil-CoA carboxilasa, enzima que requiere biotina como cofactor
46. Metabolismo de les ácidos grasos.-El término metabolismo de los ácidos grasos refiere a un grupo de procesos metabólicos que involucran a los ácidos grasos; dentro de estos procesos, existe una serie de procesos catabólicos, es decir que generan energía; y a un grupo de procesos anabólicos, es decir que crean moléculas de importancia biológica tales como triglicéridos, fosfolípidos, segundos mensajeros, hormonas locales y cuerpos cetónicos
47. en que consiste la b oxidación.-Beta oxidación. Proceso metabólico por el que los ácidos grasos se degradan en la mitocondria, mediante la eliminación oxidativa de unidades sucesivas de dos átomos de carbono, en forma de acetil-CoA, a partir del extremo carboxilo de la cadena hidrocarbonada del ácido graso
48. importancia de los cetogenesis .-Cetogénesis es un proceso metabólico por el cual se producen los cuerpos cetónicos como resultado del catabolismo de los ácidos grasos.
49. Cómo se metaboliza el colesterol Metabolismo del colesterol. Su regulación a nivel hepático e intestinal. Aunque todas la células del organismo tienen capacidad para sintetizar colesterol, la mayor parte de la síntesis de éste, que da lugar a lo que se conoce como colesterol endógeno, se realiza en el hígado.
50. Biosíntesis del colesterol La biosíntesis del colesterol tiene lugar en el retículo endoplásmico(liso) de virtualmente todas las células animales. ... Bloch demostraron que todos los átomos de carbono del colesterol proceden, en última instancia, del acetato, en forma de acetil-Coenzima A
51. vias metabolicas del aminoácidos.-La síntesis de aminoácidos y nucleótidos no presenta cuantitativamente la ... parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de vías metabólicas.
52. Ciclo de la úrea
Estas reacciones se llaman colectivamente el ciclo de la urea o el ciclo de Krebs-Henseleit. ... El ciclo de la urea o el ciclo de la ornitina convierte exceso de amoníaco en la urea en las mitocondrias de las células de hígado.
53. Catabolismo de las purinas
La degradación de DNA y RNA por nucleasas produce nucleótidos (ribo y desoxiribonucleótidos) y estos a su vez son sometidos a hidrólisis de nucleotidasas con acción fosfatasa dando nucleósidos libres, en el caso de las purinas, adenosina y guanosina; esta última es degradada a guanina y ribosa-1-fosfato por la nucleósido purínico fosforilasa.
El nucleósido adenosina, por acción de la adenosina desaminasa, se convierte en inosina, luego una nucleósido fosforilasa divide a la inosina en hipoxantina y pentosa-1-fosfato. La hipoxantina se oxida a xantina por la xantina oxidasa, flavoproteína que contiene Fe y Mo (molibdeno). Por otro lado la guanina, por acción de la guanasa, se convierte también en xantina. Tanto adenina como guanina convergen en xantina. Este metabolito es sustrato de la xantina oxidasa, nuevamente en escena, que lo convierte en ácido úrico, producto terminal de la degradación de purinas, el cual es escretado principalmente por orina.
54. Metabolismo del hemo
Aunque todas las células precisan del grupo hemo para funcionar adecuadamente, los órganos principalmente involucrados en la síntesis del hemo son el hígado (en el cual la síntesis de hemo es altamente variable, dependiendo del contenido global de hemo del organismo) y la médula ósea (en la cual la tasa de producción de heme es relativamente constante, y depende de la producción de la cadena de globina).