Conformational N O UFBAU DES NAS Protei

Nr. Konformation von Proteinen BESTIMMUNG na ist der Raum, dass der Maulwurf cula Protein trägt. Die Peptidketten unter normalen pH-Wert und Temperatur, haben nur eine Konformation und das ist für die wichtigen Aufgaben, die sie ausführen verantwortlich.
Die komplexe Struktur von Proteinen kann auf verschiedenen Ebenen untersucht werden. Diese sind: Primär-, Sekundär-, Tertiär und Quartär.

I) PRIMARY-Höhe oder Struktur wird durch die Abfolge von Aminosäuren, um nach einem bestimmten Protein. Es wird von großer Bedeutung sein, da die Folge, dass der Rest der Ebene bestimmt und damit die Funktion von Lproteína.La Änderung der Primärstruktur durch Streichung, Ergänzung oder Austausch von Aminosäuren kann die gesamte Konfiguration eines Proteins verändern und das Ergebnis in einem anderen Protein. Darüber hinaus können seit dem Protein-Funktion hängt von ihrer Struktur, eine Änderung in der primären Struktur zu bestimmen, dass das Protein nicht ihre Funktion erfüllen können.
II) HIGH-Höhe oder Struktur Eigenschaften Peptidbindungen über die Anwendung bestimmter Beschränkungen, die verlangen, dass die Proteine eine bestimmte Sekundärstruktur erlassen
Dies kann in Helix, Helix-Konformation von Kollagen oder ß. Es ist bemerkenswert, dass alle drei sind Spiral-Konfigurationen in der Zahl der Aminosäuren pro Umdrehung (n) und der Durchmesser der Helix auseinander. In der Helix, n = 4, in der Kollagen-Helix, n = 3 und ß-Konformation, n = 2 ist. Dann untersuchen wir nur die Helix und das ß-Konformation ist die am häufigsten Konfigurationen.

a) der Struktur zur hé Läuse. Dies ist die einfachste und häufigste. Bei dieser Art der Struktur des Moleküls nimmt eine schraubenförmige Anordnung, sind die Reste (R) von Aminosäuren in Richtung der Außenseite der Helix befindet sich alle 3,6 Aminosäuren und es geht rund. Die alpha-Helices sind als Bänder verdreht dargestellt.
seine Art der Organisation ist sehr stabil, denn es ermöglicht die Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen den C = O-Gruppe einer Aminosäure und der NH-Gruppe des vierten Aminosäure darunter in der Schraube entfernt. Das heißt, zwischen der C = O HN Aminosäure Aminosäure n und n +4.
Conformational n ß. Es entsteht, wenn das Protein-Molekül oder einen Teil des Moleküls ein Zick-Zack-Anordnung erlassen. Von diesemkeit ist durch die Bereitstellung von mehreren Ketten parallel zu dieser Konformation Ketten, die an verschiedene Proteine gehören oder können Teile eines einzelnen Moleküls erreicht. So kann Wasserstoff hergestellt werden zwischen den Gruppen C = O-und-NH. Die Reste werden abwechselnd nach oben und unten. Allerdings, wenn das Molekül sehr nahe beieinander bleibt die gleiche sperrigen oder elektrische Ladungen destabilisiert.
Cula einer Masse müssen nicht ausschließlich aus einer Art von Konformationsänderungen n. bestehen In der Regel Teile der Proteinmoleküle, die in einer Helix, ß Konformationen anderen Parteien und Parteien, die keine bestimmte Form haben und heißen unregelmäßigen Gebieten.

I) Tertiärstufe oder Struktur-Proteine sind nicht linear im Raum, aber in der Regel leiden, dass die Falten Molekül nimmt eine dreidimensionale räumliche Struktur namens Tertiärstruktur. Die Falten dazu führen, dass die Tertiärstruktur aufgrund bestimmter Aminosäuren wie Prolin, Serin und Isoleucin, die die Spirale verursacht eine Krümmung zu verfälschen.




Die Tertiärstruktur von formació n der folgenden Wechselwirkungen stabilisiert werden:

1) Links Genoms oder Wasserstoff-Brücken.
2) die Säure-Base-Interaktionen.
3) Disulfidbrücken.
BA sind im Wesentlichen zwei Arten von tertiären Struktur: die Faden-und kugelförmige

Die NAS-Proteine sind oft fadenförmigen Konformationsänderungen Nr. funció keine strukturellen, protecció Nr. zwei auf einmal, und sind unlöslich in Wasser und Salzlösungen. Zum Beispiel haben dieser Formation: Die Beta-Keratin, Kollagen und Elastin.

Die NAS-Proteine sind in der Regel kugelige Konformationsänderungen Nr. löslich in Wasser und / oder in Salz-Lösungen. Enzyme sind kugelig, Membranproteinen und viele Proteine mit Schwebefähre Funktion.

Der kugelförmige Proteine haben oft unterschiedlich großen Fragmente mit Alpha-Beta-hé Propeller und Konformationen, p ero beta Konformationen sind in der Regel an der Peripherie und alpha-Helices in der Mitte des Moleküls angeordnet. Darüber hinaus globuläre Proteine gefaltet sind, so dass in wässriger Lösung, die linke bleibt außen hydrophilen und hydrophoben Innen-und im Gegenteil, in einer Lipid-Umgebung bleibt im Inneren sind hydrophile und hydrophobe im Ausland.
V) Quartärstruktur "Wenn mehrere Ketten von Aminosäuren, die gleich oder verschieden sind, vereinigen sich zu einer höheren Ordnung Protein Gebäude bilden, sind in der so genannten Quartärstruktur angeordnet. Quartärstruktur gilt auch als die Vereinigung von einem oder mehreren Proteinen an andere Moleküle nicht form-Protein makromolekularen komplexen Gebäuden.

Protei DESNATURALIZACIÓ N von NAS

Veränderungen in der Konzentration, Säure, Temperatur (Wärme) kann dazu führen, Denaturierung der Proteine. Die Verzerrung ist einer vollständigen oder teilweisen Verlust höher als in den Primär-Struktur und ist auf den Wegfall der schwachen Link-Typ Wasserstoff-Bindung, Van-der-Waals, etc.. und wirklich berührt nicht den Peptidbindungen und damit die primäre Struktur. Aber durch eine Änderung ihrer räumlichen Konformation, verliert das Eiweiß seine biologischen Funktionen.

In globulären Proteinen, in Wasser löslich ist Denaturierung durch einen Verlust der Löslichkeit und anschließende Fällung der Lösung begleitet.

Es kann eine Renaturierung fast immer, außer wenn der Erreger ist die Hitze Denaturierung (Gerinnung der Milch, Spiegeleier, "permanente" Haare, etc.) ..