TEMA 11. 2. Las enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos de reacciones metabólicas y fundamentales para mantener la vida en los seres vivos. Son generalmente proteinas, aunque también existen otras enzimas de naturaleza ribonucleoproteica llamdas ribozimas. La región de la enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo. La unión entre la enzima y el sustrato implica un reconocimiento estérico. La variedad de enzimas son específicas para cada sustrato y para cada reacción bioquímica. Características:
Influencia del pH y de la temperatura en la actividad enzimática. Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos, y, por tanto, su actividad biológica. Cada enzima posee una temperatura y un pH óptimos para actuar. Las variaciones de pH del medio provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, alterándose su estructura terciaria y, por tanto, su actividad. Cada enzima actúa a un pH óptimo.
Cofactores enzimáticos. Algunas enzimas no son proteínas exclusivamente, sino que están asociadas con otro tipo de moléculas que tienen naturaleza no proteica y de las cuales depende su actividad (haloenzimas). Las moléculas con las que se asocian se denominan cofactores, y la parte proteica de la enzima, apoenzima. Tipos de cofactores:
3. La reacción enzimática. La unión de la enzima al sustrato forma el complejo enzima-sustrato, imprescindble para que la reacción química peuda llevarse a cabo.
Especificidad. Esta propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro activo de la enzima es tal, que resulta complementaria a la molécula de sustrato a la que se une. Modelo llave-cerradura, o modelo de acoplamiento inducido, cuando la unión del propio sustrato induce un cierto cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, que provoca finalmente el perfecto y definitivo acoplamiento entre esta y el sustrato.
Inhibición de la actividad enzimática.
Alosterismo. Existen ligandos o efectores (inhibidores no competitivos) que son capaces de unirse específicamente a la enzima, provacando en ella un cambio conformacional. Estos ligandos se unen a la enzima en los denominados centros reguladores. Los sustratos actuan como ligandos activadores, de forma que la unión de una molécula de sustrato a la enzima favorece la unión de más moléculas de sustrato; los productos de la reacción suelen comportarse como ligandos inhibidores, inhibiendo la unión de moléculas de sustrato a la enzima y, por tanto, impidiendo la reacción enzimática. Estas enzimas reguladas por el sustrato y el producto se denominan enzimas alostéricas. El alosterismo supone un importante mecanismo de regulación en la reacción enzimática.
Cinética de la reacción enzimática. La velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima. En ese momento, la velocidad solo dependerá de la rapidez con la que la enzima sea capaz de procesar el sustrato. La constante catalítica expresa el número máximo de moléculas de sustrato que puede transformar una molécula de enzima en la unidad de tiempo, y equivale a la actividad de la enzima cuando la velocidad de la reacción es máxima. La constante de Michaelis hace referencia a la afinidad de la enzima por su sustrato, esto se conoce como eficacia catalítica. Un valor pequeño de la constante de Michaelis podría indicar una unión muy estrecha entre la enzima y el sustrato, ya que la mitad de la velocidad máxima se alcanza cuando las concentraciones de sustrato son bajas.
4. Vitaminas y metabolismo. Las vitaminas son biomoléculas de muy variada complejidad, que pertenecen a varias clases de principios inmediatos. Las vitaminas son indispensables en la dieta, dado que no p ueden ser sintetizadas por los organismos animales, salvo algunas excepciones, como la vitamina B5. Trastornos metabólicos:
Muchas de las vitaminas conocidas son precursoras de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo. Clasificacion: